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一、基本信息英文全称Amyloid β-protein (1-42)中文全称β 淀粉样蛋白 1-42人源全长致病型 Aβ三字母序列Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val-Ile-Ala单字母序列DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA氨基酸总数42 aa分子式C203H311N55O60S分子量4514.11结构修饰游离末端线性肽 H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA-OH无乙酰化、酰胺化、二硫键、环化、荧光标记等修饰结构式二、理化性质紫外定量含 Tyr、多组 Phe280 nm 紫外吸收强可直接分光光度法定量Tyr 光敏全程避光操作。氧化敏感性C 端存在 Met 残基极易氧化为甲硫氨酸亚砜氧化后多肽纤维化、细胞毒性大幅下降冻干粉分装密封水溶液减少空气接触现配现用。电荷特性pH7.4酸性残基Asp、Glu碱性残基Arg、His、Lys整体带弱负电适配 pH6.8–7.4 PBS 缓冲液。溶解性与聚集特性N 端亲水20–42 位为强疏水区域LVFF、IIGLM 核心聚集基序纯水难溶常规配制方法先用 1,1,1,3,3,3 - 六氟异丙醇HFIP预处理单体消除预聚集挥发 HFIP 后再用少量 DMSO 溶解母液稀释至 PBS 体系高浓度、室温久置会快速自发寡聚、沉淀形成淀粉样纤维。空间构象单体状态为无规卷曲孵育后疏水区段折叠形成 β 折叠片层结构自组装成寡聚体、原纤维、成熟淀粉样斑块LVFF 是启动聚集关键位点IIGLM 稳定纤维结构。三、生物学背景Aβ₄₂是阿尔茨海默病AD核心病理多肽由 APP 蛋白酶切产生。相比短链 Aβ₄₀Aβ₄₂疏水性更强、聚集速度更快、神经毒性更高是脑组织老年斑主要组成成分。寡聚 Aβ₄₂损伤突触、诱导神经元凋亡、诱发脑部氧化应激与炎症是 AD 体外造模最常用刺激肽。四、生物学功能体外自发组装单体→可溶性寡聚体→原纤维→成熟淀粉样纤维强效神经元毒性诱导细胞凋亡、突触损伤、抑制长时程记忆激活小胶质细胞促炎症因子释放扰乱脑血管稳态参与脑淀粉样血管病变。五、科研应用阿尔茨海默病体外细胞造模原代神经元、神经细胞系Aβ 纤维化、寡聚动力学、聚集抑制剂筛选神经保护药物、抗氧化、抗炎候选化合物活性评价Aβ 分段肽平行对照实验Aβ1-16 / Aβ22-35 / Aβ1-42淀粉样蛋白构象、抗体结合位点机制研究。六、溶解与储存规范粉末预处理收货干粉建议 HFIP 重溶分装备用彻底消除预制聚集母液配制HFIP 挥发后少量 DMSO 溶解再稀释至无菌 pH7.2 PBS禁止直接纯水溶解冻干粉严格避光分装短期 - 20℃长期 - 80℃密封储存工作液绝对避免反复冻融配制后低温避光3 天内使用完毕聚集实验建议现配单体立即孵育。禁忌不可接触强氧化剂Met 氧化会完全丧失纤维化能力。 Amyloid β-protein (1-42)
一、基本信息英文全称Amyloid β-protein (1-42)中文全称β 淀粉样蛋白 1-42人源全长致病型 Aβ三字母序列Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val-Ile-Ala单字母序列DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA氨基酸总数42 aa分子式C203H311N55O60S分子量4514.11结构修饰游离末端线性肽 H-DAEFRHDSGYEVHHQKLVFFAEDVGSNKGAIIGLMVGGVVIA-OH无乙酰化、酰胺化、二硫键、环化、荧光标记等修饰结构式二、理化性质紫外定量含 Tyr、多组 Phe280 nm 紫外吸收强可直接分光光度法定量Tyr 光敏全程避光操作。氧化敏感性C 端存在 Met 残基极易氧化为甲硫氨酸亚砜氧化后多肽纤维化、细胞毒性大幅下降冻干粉分装密封水溶液减少空气接触现配现用。电荷特性pH7.4酸性残基Asp、Glu碱性残基Arg、His、Lys整体带弱负电适配 pH6.8–7.4 PBS 缓冲液。溶解性与聚集特性N 端亲水20–42 位为强疏水区域LVFF、IIGLM 核心聚集基序纯水难溶常规配制方法先用 1,1,1,3,3,3 - 六氟异丙醇HFIP预处理单体消除预聚集挥发 HFIP 后再用少量 DMSO 溶解母液稀释至 PBS 体系高浓度、室温久置会快速自发寡聚、沉淀形成淀粉样纤维。空间构象单体状态为无规卷曲孵育后疏水区段折叠形成 β 折叠片层结构自组装成寡聚体、原纤维、成熟淀粉样斑块LVFF 是启动聚集关键位点IIGLM 稳定纤维结构。三、生物学背景Aβ₄₂是阿尔茨海默病AD核心病理多肽由 APP 蛋白酶切产生。相比短链 Aβ₄₀Aβ₄₂疏水性更强、聚集速度更快、神经毒性更高是脑组织老年斑主要组成成分。寡聚 Aβ₄₂损伤突触、诱导神经元凋亡、诱发脑部氧化应激与炎症是 AD 体外造模最常用刺激肽。四、生物学功能体外自发组装单体→可溶性寡聚体→原纤维→成熟淀粉样纤维强效神经元毒性诱导细胞凋亡、突触损伤、抑制长时程记忆激活小胶质细胞促炎症因子释放扰乱脑血管稳态参与脑淀粉样血管病变。五、科研应用阿尔茨海默病体外细胞造模原代神经元、神经细胞系Aβ 纤维化、寡聚动力学、聚集抑制剂筛选神经保护药物、抗氧化、抗炎候选化合物活性评价Aβ 分段肽平行对照实验Aβ1-16 / Aβ22-35 / Aβ1-42淀粉样蛋白构象、抗体结合位点机制研究。六、溶解与储存规范粉末预处理收货干粉建议 HFIP 重溶分装备用彻底消除预制聚集母液配制HFIP 挥发后少量 DMSO 溶解再稀释至无菌 pH7.2 PBS禁止直接纯水溶解冻干粉严格避光分装短期 - 20℃长期 - 80℃密封储存工作液绝对避免反复冻融配制后低温避光3 天内使用完毕聚集实验建议现配单体立即孵育。禁忌不可接触强氧化剂Met 氧化会完全丧失纤维化能力。